C-terminale RetentionssignaleBearbeiten
Während der N-Terminus eines Proteins oft Targeting-Signale enthält, kann der C-Terminus Retentionssignale für die Proteinsortierung enthalten. Das häufigste ER-Retentionssignal ist die Aminosäuresequenz -KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) oder -HDEL (His-Asp-Glu-Leu) am C-Terminus. Dies hält das Protein im endoplasmatischen Retikulum und verhindert, dass es in den sekretorischen Weg gelangt.
C-terminale ModifikationenBearbeiten
Der C-Terminus von Proteinen kann posttranslational modifiziert werden, am häufigsten durch das Anfügen eines Lipidankers an den C-Terminus, der es dem Protein ermöglicht, in eine Membran eingebaut zu werden, ohne eine Transmembrandomäne zu besitzen.
PrenylierungBearbeiten
Eine Form der C-terminalen Modifikation ist die Prenylierung. Bei der Prenylierung wird ein Farnesyl- oder Geranylgeranyl-Isoprenoid-Membrananker an einen Cysteinrest in der Nähe des C-Terminus angefügt. Kleine, membrangebundene G-Proteine werden häufig auf diese Weise modifiziert.
GPI-AnkerBearbeiten
Eine weitere Form der C-terminalen Modifikation ist das Anfügen eines Phosphoglycans, Glycosylphosphatidylinositol (GPI), als Membrananker. Der GPI-Anker wird nach proteolytischer Abspaltung eines C-terminalen Propeptids an den C-Terminus angehängt. Das prominenteste Beispiel für diese Art der Modifikation ist das Prion-Protein.
C-terminale DomäneBearbeiten
Die C-terminale Domäne einiger Proteine hat spezielle Funktionen. Beim Menschen besteht die CTD der RNA-Polymerase II typischerweise aus bis zu 52 Wiederholungen der Sequenz Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser, die es anderen Proteinen ermöglicht, an die C-terminale Domäne der RNA-Polymerase zu binden, um die Aktivität der Polymerase zu aktivieren. Diese Domänen sind dann an der Initiierung der DNA-Transkription, dem Capping des RNA-Transkripts und der Bindung an das Spliceosom für das RNA-Spleißen beteiligt.