Señales de retención en el C-terminalEditar
Mientras que el N-terminal de una proteína suele contener señales de orientación, el C-terminal puede contener señales de retención para la clasificación de proteínas. La señal de retención más común en el RE es la secuencia de aminoácidos -KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) o -HDEL (His-Asp-Glu-Leu) en el C-terminal. Esto mantiene a la proteína en el retículo endoplásmico y evita que entre en la vía secretora.
Modificaciones C-terminalesEditar
El C-terminal de las proteínas puede ser modificado post-traduccionalmente, más comúnmente por la adición de un ancla lipídica al C-terminal que permite que la proteína se inserte en una membrana sin tener un dominio transmembrana.
PrenilaciónEditar
Una forma de modificación C-terminal es la prenilación. Durante la prenilación, se añade un ancla de membrana farnesil- o geranilgeranil-isoprenoide a un residuo de cisteína cerca del C-terminal. Las proteínas G pequeñas unidas a la membrana suelen modificarse de esta manera.
Anclajes GPIEditar
Otra forma de modificación C-terminal es la adición de un fosfoglicano, el glucosilfosfatidilinositol (GPI), como ancla de membrana. El ancla GPI se une al C-terminal después de la escisión proteolítica de un propéptido C-terminal. El ejemplo más destacado de este tipo de modificación es la proteína priónica.
Dominio C-terminalEditar
El dominio C-terminal de algunas proteínas tiene funciones especializadas. En los seres humanos, el CTD de la ARN polimerasa II suele estar formado por hasta 52 repeticiones de la secuencia Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser. Esto permite que otras proteínas se unan al dominio C-terminal de la ARN polimerasa para activar la actividad de la polimerasa. Estos dominios participan entonces en el inicio de la transcripción del ADN, el tapado del transcrito de ARN y la unión al espliceosoma para el empalme del ARN.