Segnali di ritenzione C-terminaleModifica
Mentre l’N-terminus di una proteina spesso contiene segnali di targeting, il C-terminus può contenere segnali di ritenzione per lo smistamento delle proteine. Il segnale di ritenzione ER più comune è la sequenza aminoacidica -KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) o -HDEL (His-Asp-Glu-Leu) al C-terminale. Questo mantiene la proteina nel reticolo endoplasmatico e le impedisce di entrare nella via secretoria.
Modifiche C-terminaliModifica
Il C-terminale delle proteine può essere modificato post-traslazionalmente, più comunemente con l’aggiunta di un’ancora lipidica al C-terminale che permette alla proteina di essere inserita in una membrana senza avere un dominio transmembrana.
PrenilazioneModifica
Una forma di modifica C-terminale è la prenilazione. Durante la prenilazione, un’ancora di membrana farnesil- o geranil-isoprenoide viene aggiunta a un residuo di cisteina vicino al C-terminale. Piccole proteine G legate alla membrana sono spesso modificate in questo modo.
Ancore GPIModifica
Un’altra forma di modifica C-terminale è l’aggiunta di un fosfoglicano, glicosilfosfatidilinositolo (GPI), come ancora di membrana. L’ancora GPI è attaccata al C-terminale dopo la scissione proteolitica di un propeptide C-terminale. L’esempio più importante di questo tipo di modificazione è la proteina prionica.
Dominio C-terminaleModifica
Il dominio C-terminale di alcune proteine ha funzioni specializzate. Negli esseri umani, il CTD della RNA polimerasi II consiste tipicamente di un massimo di 52 ripetizioni della sequenza Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser. Questo permette ad altre proteine di legarsi al dominio C-terminale della RNA polimerasi per attivare l’attività della polimerasi. Questi domini sono poi coinvolti nell’inizio della trascrizione del DNA, nel capping della trascrizione dell’RNA e nell’attacco allo spliceosoma per lo splicing dell’RNA.