Signaux de rétention C-terminalEdit
Alors que le N-terminal d’une protéine contient souvent des signaux de ciblage, le C-terminal peut contenir des signaux de rétention pour le tri des protéines. Le signal de rétention ER le plus courant est la séquence d’acides aminés -KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) ou -HDEL (His-Asp-Glu-Leu) à l’extrémité C-terminale. Cela permet de maintenir la protéine dans le réticulum endoplasmique et l’empêche d’entrer dans la voie sécrétoire.
Modifications C-terminalesEdit
Le C-terminal des protéines peut être modifié de manière post-traductionnelle, le plus souvent par l’ajout d’un ancrage lipidique au C-terminal qui permet à la protéine d’être insérée dans une membrane sans avoir de domaine transmembranaire.
PrénylationEdit
Une forme de modification C-terminale est la prénylation. Au cours de la prénylation, un ancrage membranaire farnésyl- ou géranylgéranyl-isoprénoïde est ajouté à un résidu cystéine près de l’extrémité C-terminale. Les petites protéines G liées à la membrane sont souvent modifiées de cette façon.
Ancres GPIModifier
Une autre forme de modification C-terminale est l’ajout d’un phosphoglycane, le glycosylphosphatidylinositol (GPI), comme ancre membranaire. L’ancre GPI est fixée à l’extrémité C-terminale après le clivage protéolytique d’un propeptide C-terminal. L’exemple le plus marquant pour ce type de modification est la protéine prion.
Domaine C-terminalEdit
Le domaine C-terminal de certaines protéines a des fonctions spécialisées. Chez l’homme, le CTD de l’ARN polymérase II est généralement constitué de jusqu’à 52 répétitions de la séquence Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser, ce qui permet à d’autres protéines de se lier au domaine C-terminal de l’ARN polymérase afin d’activer l’activité de la polymérase. Ces domaines sont ensuite impliqués dans l’initiation de la transcription de l’ADN, le coiffage de la transcription de l’ARN et la fixation au spliceosome pour l’épissage de l’ARN.